Es el biólogo Daniel
Capelluto, que trabaja en Virginia Tech, EE.UU. Su hallazgo podría servir para
tratar alergias y enfermedades del corazón.
Un equipo de científicos liderado por el biólogo argentino
Daniel Capelluto, profesor asociado en el Departamento de Ciencias Biológicas
de la Universidad Estatal de Virginia (Virginia Tech), en Estados Unidos, logró
identificar el mecanismo molecular que regula los procesos inflamatorios en el
organismo. Este hallazgo podría tener implicancias importantes para el
tratamiento de alergias, enfermedades cardíacas y ciertos tipos de cáncer.
Si bien en un primer momento la inflamación aguda es un buen
síntoma como respuesta natural del cuerpo ante una lesión o una infección,
restaurando la estructura de tejidos y normalizando su funcionamiento, una
inflamación excesiva en el tiempo puede ser perjudicial. “En los niveles
apropiados, la respuesta inflamatoria protege al cuerpo frente a elementos
extraños; pero si esto no se regula adecuadamente, puede llevar a situaciones
crónicas”, explicó Capelluto a PERFIL.
Mientras sus síntomas son bien conocidos (dolor,
enrojecimiento, hinchazón y calor), los científicos aún no comprenden
completamente los mecanismos biológicos que subyacen a los procesos
inflamatorios. El trabajo llevado adelante por el investigador argentino y
publicado en la prestigiosa revista Structure-Cell da un paso más en este
sentido al explicar cómo dos proteínas particulares, Tollip y Tom1, trabajan
juntas para modular el curso de la respuesta inflamatoria.
“Existen muchas proteínas receptoras en el cuerpo, pero una
de ellas, llamada ‘receptor de interleuquina-1’ (IL1-R), es la mayor reguladora
de la inmunidad innata y representa el primer mecanismo de protección ante
infecciones”, sostuvo Capelluto. Cuando este receptor se activa ante una amenaza,
estimula la liberación de moléculas proinflamatorias que amplifican la
respuesta contra los patógenos. Cuando se alcanza un nivel adecuado de
inflamación, las proteínas receptoras deben ser eliminadas. “El IL1-R es
internalizado y transportado por las proteínas adaptadoras Tollip y Tom1 para
que se pueda eliminar de la célula”, agregó el biólogo de la UBA.
Pero hasta ahora no estaba claro cómo estas dos proteínas
encajaban entre sí estructuralmente o por qué se necesitan ambas para cumplir
esta función de transporte de carga. A través de complejas técnicas, que
involucraron resonancia magnética nuclear en dos y tres dimensiones y
resonancia de plasmones superficiales, el equipo de Capelluto determinó que la
asociación de ambas proteínas modifica en gran parte la estructura de Tollip,
formando así una unidad que puede transportar carga mucho más eficientemente
que cualquiera de las dos proteínas por su cuenta.
De esa manera, el cuerpo tiene un primer mecanismo de
protección que identifica y neutraliza la infección. Pero si se prolonga en el
tiempo, esta reacción del organismo puede provocar enfermedades como alergias,
trastornos del corazón y ciertos tipos de cáncer. “Si uno pudiera diseñar
versiones de proteínas adaptadoras que tengan mayor capacidad de reconocimiento
de IL-1R, se podría lograr una reducción de las respuestas inflamatorias de
manera más rápida y eficiente”, indicó.
Para Jorge Geffner, doctor en Bioquímica e investigador del
Conicet, “los resultados del trabajo son muy alentadores y abren la posibilidad
de pensar en el desarrollo de nuevos fármacos con propiedades pro o
antiinflamatorias”. Algo que está cada vez más cerca gracias a Capelluto y su
equipo.
Fuente: Diario Perfil - Ver más sobre Ciencia
